为什么要规定酶反应时间
1. 测定酶活力为什么要在进程曲线的初速度时间范围内进行
要进行酶活力测定,首先要确定酶反应时间,酶的反应时间并不是任意规定的,应该在初速度时间范围内选择.可以通过进程曲线的制作而求出酶的初速度时间范围.进程曲线是在酶反应的最适条件下采用每隔一定时间测产物生成量的方法,以酶反应时间为横坐标,产物生成量为纵坐标绘制而成.从进程曲线可知,在曲线起始一段时间内为直线,其斜率代表初速度.随反应时间延长,曲线趋于平坦,斜率变小,说明酶的反应速度下降.反应速度随反应时间的延长而降低这一现象可能是由于底物浓度的降低和产物浓度的增高致使逆反应加强等原因所致.因此,要真实反映出酶活力大小,就应在初速度时间内测定.求出酶反应初速度的时间范围是酶动力学性质的一系列研究中的组成部分和必要前提.
2. 淀粉酶活力测定实验中，为什么总是要强调准确反映一定时间
酶活力是反应速率，如果时间不准的话，速率当然不准了，如果因为计算时实验不准而得到低速率，产品方生产时如果参考你的文献时就不会使用这种产品了。它的前途也会受到影响，如果被证实你的数据有问题的话，甚至有可能说你的论文是虚造的......问题很严重
加入缓冲液是因为在水解后溶液体积会变化，而缓冲液的pH相对于单一物质来说更稳定些，酶活变化不大，可以忽略。
3. 酶活力测定为什么必须测定酶反应的初速度
酶活力大小，不是要去表示酶催化效率的高低的。它是酶含量的一个单位。是因为在检查酶是否存在及含量的时候，不能直接用重量或者体积来衡量，通常是用催化某一化学烦赢得能力来表示，就是用酶活力大小表示。
现在我们来看你的问题：
我们很清楚酶促反应中，产物的生成量对反应时间的图形，它是一条类似 “/~ ” 型的曲线（我就不画图了，你自己找找这个曲线，教材上有的）。曲线的斜率表示单位时间内产物生成量的变化，所以曲线上任何一点的斜率就是该相应时间的反应速率。可以看出，在反应开始的一段时间内，斜率几乎不变，也就是你说的初始速度是不变的。随着时间的延长，曲线逐渐平坦，斜率降低，反应速度也就降低，显然这个时候测得的酶活力不能代表真实的酶活力。引起酶促反应速率随时间延长而降低的原因很多，如底物浓度降低，产物浓度增加加速了逆反应进行，产物对酶的抑制等等。因此，测定酶活力，应该测定酶促反应的出速率，从而避免上述种种复杂因素对反应速率的影响。最后，酶量和反应初速率呈线性关系，所以可以用初速率来测定制剂中的酶含量。
4. 为什么酶活力应在进程曲线的初速度时间范围内进行
要进行酶活力测定，首先要确定酶反应时间，酶的反应时间并不是任意规定的，应该在初速度时间范围内选择。可以通过进程曲线的制作而求出酶的初速度时间范围。进程曲线是在酶反应的最适条件下采用每隔一定时间测产物生成量的方法，以酶反应时间为横坐标，产物生成量为纵坐标绘制而成。从进程曲线可知，在曲线起始一段时间内为直线，其斜率代表初速度。随反应时间延长，曲线趋于平坦，斜率变小，说明酶的反应速度下降。反应速度随反应时间的延长而降低这一现象可能是由于底物浓度的降低和产物浓度的增高致使逆反应加强等原因所致。因此，要真实反映出酶活力大小，就应在初速度时间内测定。求出酶反应初速度的时间范围是酶动力学性质的一系列研究中的组成部分和必要前提。
5. 测定酶活力要注意控制哪些条件
1、底物浓度：除选择适合的底物外，在实际应用中更多考虑的是底物浓度。由于［S］与反应速度V成双曲线关系，在酶活性测定时，要求［S］达到一定水平以保证酶活性与酶量成正比。
2、酶浓度：在反应条件一定时，酶浓度与反应速度成正比。按照中间产物学说，只有［S］>>［E］时，酶才能被底物分子饱和，反应速度才能达到最大值。因此当标本酶活力过高时，应将标本适当稀释后再加以测定。
3、温度：不同的酶最适温度可以不同，多数酶的最适温度在37～40℃。高于或低于最适温度，酶活性都降低。
4、离子强度和pH值：在最适pH时，酶的活性最强，高于或低于最适pH，酶的活性都降低。
一般采用电化学和光物理的方法
即利用反应物或产物的吸光性，用紫外分光光度法或荧光法测定。若酶反应过程中产物或反应物有气体，则可用测压仪(瓦氏呼吸仪)测定。若反应过程中生成酸，则可用电化学法。用同位素标记的底物则可用放射化学法测定底物浓度变化，计算酶活性。一些性质稳定的酶，也可用高效液相色谱法检测。
以上内容参考：网络-酶活性测定
6. 为什么酶反应要控制好反应时间
酶有最适温度，温度过高会使酶失活，破坏酶蛋白结构。给采纳！谢谢
7. 测定蛋白酶活力时为什么要严格控制反应时间
因为酶活力单位的规定就是，根据酶在最适条件下，单位时间内作用的底物减少量或产物的生成量来规定的。
8. 酶促反应的最适温度为什么和反应时间有关
因为温度会影响酶的失活速率，有的酶在催化瞬间速率最高时迅速失活。若所需的时间短，就尽量选最高效率；要长时间反应就要尽量保持酶活性。所以要综合考虑催化效率和失活速率。
9. 影响酶活性的因素
凡能影响蛋白质的理化因素都能影响酶的活性，因此温度、酸碱度、重金属离子都能影响酶的活性，高温、强酸、强碱等因素均可引起酶丧失催化能力。
影响酶活性的因素
a.温度：
温度（temperature）对酶促反应速度的影响很大，表现为双重作用：（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数（temperature coefficient）Q10多为1～2，也就是说每增高反应温度10℃，酶反应速度增加1～2倍。（2）由于酶是蛋白质，随着温度升高而使酶逐步变性，即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。以温度（T）为横坐标，酶促反应速度（V）为纵坐标作图,所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。曲线顶峰处对应的温度，称为最适温度（optimum temperature）。最适温度是上述温度对酶反应的双重影响的结果，在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主，因而酶活性迅速丧失，反应速度很快下降。动物体内的酶最适温度一般在35～45℃，植物体内的酶最适温度为40～55℃。大部分酶在60℃以上即变性失活，少数酶能耐受较高的温度，如细菌淀粉酶在93℃下活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加热到100℃仍不失活。
最适温度不是酶的特征性常数，它不是一个固定值，与酶作用时间的长短有关，酶可以在短时间内耐受较高的温度，然而当酶反应时间较长时，最适温度向温度降低的方向移动。因此，严格地讲，仅仅在酶反应时间已经规定了的情况下，才有最适温度。在实际应用中，将根据酶促反应作用时间的长短，选定不同的最适温度。如果反应时间比较短暂，反应温度可选定的略高一些，这样，反应可迅速完成；若反应进行的时间很长，反应温度就要略低一点，低温下，酶可长时间发挥作用。
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。
一般而言，温度越高化学反应越快，但酶是蛋白质，若温度过高会发生变性而失去活性，因而酶促反应一般是随着温度升高反应加快，直至某一温度活性达到最大，超过这一最适温度，由于酶的变性，反应速度会迅速降低。
热对酶活性的影响对食品很重要，如，绿茶是通过把新鲜茶叶热蒸处理而得，经过热处理，使酚酶、脂氧化酶、抗坏血酸氧化酶等失活，以阻止儿茶酚的氧化来保持绿色。红茶的情况正相反，是利用这些酶进行发酵来制备的。
c.酶的浓度：
在有足够底物而又不受其它因素的影响的情况下，则酶促反应速率与酶浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。
当酶促反应体系的温度、pH不变，底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比关系。因为在酶促反应中，酶分子首先与底物分子作用，生成活化的中间产物（或活化络合物），而后再转变为最终产物。在底物充分过量的情况下，可以设想，酶的数量越多，则生成的中间产物越多，反应速度也就越快。相反，如果反应体系中底物不足，酶分子过量，现有的酶分子尚未发挥作用，中间产物的数目比游离酶分子数还少，在此情况下，再增加酶浓度，也不会增大酶促反应的速度。
d.底物浓度：
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
在底物浓度较低时，只有少数的酶与底物作用生成中间产物，在这种情况下，增加底物的浓度，就会增加中间产物，从而增加酶促反应的速度；但是当底物浓度足够大时，所有的酶都与底物结合生成中间产物，体系中已经没有游离态的酶了，在底物充分过量的条件下，继续增加底物的浓度，对于酶促反应的速度，显然已毫无作用。我们把酶的活性中心都被底物分子结合时的底物浓度称饱和浓度。各种酶都表现出这种饱和效应，但不同的酶产生饱和效应时所需要底物浓度是不同的。
e 激活剂对酶促反应速度的影响
凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂（activator），其中大部分是离子或简单的有机化合物。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
f抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。